出國看病 修飾蛋白對細胞酶降解的影響

針對寡核苷酸陣列的試驗證明，P53蛋白能與約300個不同基因的啟動子，進行特異位點的結合，這表明p53蛋白具有強大的調節功能。出國看病領域獲悉，p53的靶基因還可以編碼蛋白和微小RNAs，在蛋白的磷酸化作用模式上，還能與相關配體進行相互作用。

出國看病服務機構愛諾美康介紹，由于蛋白作用與不同的轉錄程序相關，所以幾種特異的p53靶基因，會產生一些特異的臨床作用機制。針對MDM2對p53蛋白的凋節情況，出國看病領域了解到，其細胞中的p53蛋白的水平一般較低；且細胞中p53蛋白活性的調節，還可能發生在蛋白降解水平上。

一項數據研究證實，蛋白降解水平一般不發生在p53基因表達上，且MDM2蛋白是一種泛素連接酶，能調節P53蛋白的相關活性。出國看病領域發現，對于泛素連接酶通常是小分子肽，能附著在蛋白上對蛋白進行標記，以便蛋白酶體進行水解。

出國看病服務機構愛諾美康了解到，隨著MDM2修飾p53蛋白結構域的形成，從而使其被細胞質中的蛋白酶體降解。此外MDM2在氨基末端，與p53蛋掃反式激活結構域結合，能抑制其相關功能，并將蛋白轉運至細胞質內以遠離細胞核DNA的位置，從而調節p53蛋白的活性。