腫瘤細胞存在哪些敏感性差異

針對TP53誘導的死亡結構域DD及其蛋白，能在PIDD和Caspase-2活化中產生作用，其相關的五個受體中，DR4和DR5是具有胞內死亡結構域的跨膜蛋白，會參與Caspase的活化。安德森癌癥中心轉診機構愛諾美康了解到，而其他的作為“誘餌受體”發揮作用，可以與TRAIL競爭結合，但不能將信號傳遞至細胞死亡通路。

安德森癌癥中心轉診領域發現，DCR1是一個GPI連接蛋白，可以通過脂質修飾結合在細胞膜上，DCR2是一個跨膜蛋白，具有一個無功能的截短型死亡結構域。安德森癌癥中心轉診機構認為，結合死亡受體和誘餌受體的比例，會在一定程度上解釋正常細胞，和腫瘤細胞對死亡敏感性的差異 。

而誘導降解的情況，可以釋放NF-KB并使其轉位進入細胞核，發揮轉錄因子的作用。安德森癌癥中心轉診領域發現，在NF-kB誘導的基因中，某些能夠阻斷細胞凋亡，包括抗凋亡BCL-2家族成員BFL-1和BCL-X，以及Caspase-8和Caspase-10的內源性拮抗因子等。

安德森癌癥中心轉診機構愛諾美康獲悉，由于TRADD具有雙重作用，分別作為Caspase激活因子FADD，和NF-kB激活因子RIP的配體，引起大量的TNFs受體，及自動終止細胞凋亡行為。因此TNFR1、DR3及DR6仍然是不確定的凋亡誘導因子，且只有當NF-KB的誘導受到抑制時，才會引起強烈的誘導反應。

通常這些受體的復合物，還含有FADD，所以會在腫瘤治療的研究中被發現。安德森癌癥中心轉診機構愛諾美康了解到，TRAIL受體（DR4、DR5）并不能誘導，由NF-KB介導的體內前炎癥反應，因此NF-kB會誘導TNF家族引發細胞凋亡是不可信的。