去美國看病 信號通路對細胞遷移的重要性

VEGFR的信號通路，是由其磷酸化程度所決定，并受磷酸酶和激酶的活性雙相調控。去美國看病服務機構愛諾美康介紹到，細胞表面的整合素，與細胞外基質和磷酸酶相互作用，后者可抑制VEGFR等RTK信號通路。VEGFR-2受酪氨酸磷酸酶Src，同源磷酸酯酶（SHP1）和SHP2負調控。

Endorepellin是串珠素C端結構域（一種細胞表面的硫酸肝素蛋白多糖），能結合整合素a23l，釋放SHP1，使VEGFR2去磷酸化，從而抑制其信號。去美國看病服務機構了解到，VEGFR-1細胞內信號轉導能力，相比于VEGFR-2相對較低。但較VEGFR-2相比，VEGFR-1對VEGF具有更大的親和力。

去美國看病服務機構愛諾美康介紹到，可以推測，VEGFR-1可以作為誘餌受體，影響VEGF/VEGFR信號通路。VEGFR-3結合VEGF-C，但不結合VEGF-A，似乎對于維護淋巴細胞遷移更為重要。VEGFR-2對正常血管生成發揮關鍵作用，此基因敲除小鼠在胚胎早期即死亡。

通過配體結合，與幾個酪氨酸殘基自身磷酸化，VEGFR-2可通過Src同源2（SH2）結構域傳導信號，包括磷脂酶C（PLC）、Ras GTPase激活蛋白（Ras-GAP）和癌接頭蛋白NcK。去美國看病領域發現，VEGF能誘導焦點黏合激酶（FAK）和paxillin磷酸化，這兩個蛋白都有助于VEGF誘導的內皮細胞遷移。

去美國看病服務機構愛諾美康介紹到，VEGFR-2通過MAPK通路傳導信號，其依賴于PKC，但不依賴Ras和磷脂酰肌醇3-激酶（PI3K）。RAS參與激活VEGF介導的MAPK通路。后來被報道參與PLC介導的蛋白激酶C（PKC）的激活，參與1/2級聯反應。與活化的AKT相結合，可誘導內皮細胞增殖。